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Catalisi enzimatica e natura degli Enzimi


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enzimi
biocatalizzatori specifici di natura proteica. Sono proteine semplici o complesse, capaci di innalzare anche enormemente la velocità di reazioni chimiche senza alternarne la costante di equilibrio.
efficienza
caratteristica delle reazioni enzimatiche: si svolgono a velocità più elevate
specificità
caratteristica delle reazioni enzimatiche: ogni enzima catalizza generalmente, una determinata reazione a carico di un substrato specifico.
regolabilità
caratteristica delle reazioni enzimatiche: implicita nella possibilità di variazione da uno stato di bassa o nulla attività, ad uno di massima attività.
substrati
sostanze che vengono trasformate nella reazione enzimatica
unità di attività enzimatica
la quantità di peso della proteina che a 25°C trasforma 1 micromole di substrato in 1 minuto.
numero di turnover
numero di molecole di substrato traformate da una molecola di enzima per unità di tempo (s)
energia libera a PH 7.
delta G°
caduta di energia libera che si realizza al termine della reazione, uguale alla differenza G°'S - G°'P
esoergonica
quando il deltaG° di una reazione è negativo è......... o termodinamicamente spontanea.
endoergonica
quando il deltaG° di una reazione è positivo questa è ........ quindi termodinamicamente non spontanea.
delta G**
energia di attivazione, tanto più è bassa tanto più è probabile che le molecole reagenti la raggiungano e possano andare incontro alla reazione.
enzimi
accellerano la velovità di reazione abbassando l'energia di attivazione.
complesso enzima-substrato
COMPOSTO INTERMEDIO DI UNA REAZIONE CHE PERMETTE L'ABBSSAMENTO DELL'ENERGIA DI REAZIONE
sito attivo
o sito catalitico di un enzima, è la regione della sua molecola che interagisce specificatamente con il substrato. costituito da un insieme di residui
residui di contatto
residui del sito attivo che partecipano al legame col substrato
residui catalitici
residui del sito attivo che partecipano al processo chimico di trasformazione del substrato nel prodotto
residui posizionanti
residui che non fanno parte del sito attivo ma sono necessari per mantenere il sito attivo nella conformazione idonea a legare e trasformare il substrato,
individualità
la conformazione del sito attivo è tale che solo quel determinato substrato vi si può adattare.
-asi
suffisso che viene aggiunto al nome che indica la reazione che catalizza per denominare un enzima.
ossidoriduttasi
catalizzano reazioni di ossido riduzione
trasferasi
catalizzano il trasferimento di un raggruppamento chimico da una molecola ad un'altra.
idrolasi
catalizzano reazioni idrolitiche consistenti nella rottura di legami covalenti pe rintroduzione di una molecola di acqua. comprendono: esterasi, fosfatasi, proteasi.
liasi
catalizza la rottura non idrolitica, e in molti casi, la formazione di legami covalenrti quali C-C, C-N, C-S, etc. comprendonoi decarbossilasi, aldolasi, citrato liasi.
isomerasi
cataizzano vari tipi di iiriorganizzazione intramolecolare, vale a dire reazioni monomolecolari che si svolgono a carico di un solo substrato, che viene trasformato in un solo prodotto.
ligasi
catalizzano la formazione di legam,i covalenti, quali C-S, C-C, etc. si tratta di reazioni fortemenrte endergoniche, che possono avvenire grazie ad energia fofrnita da ATP. comprendono sintetasi e carbossilasi.
natura degli enzimi
gli enzimi possono essere classificati in 3 classi. proteine semplici, metallo-proteine e proteine coniugate.
metallo-proteine
formate da 1 proteina e 1 cofattore rappresentato da uno ione metallico, il cofattore il più delle volte fà parte del sito attivo e partecipa al legame substrato-enzima. altre volte non fà parte del sito attivo, ma serve per dare forma adartta all'enzima.
proteine coniugate
porzione proteica (apoenzima) e un gruppo non proteico, se quesrto gruppo è saldamente attaccato all'apoenzima si chiama gruppo prostetico, se invece è legato labilmente "coenzima" lo stesso coenzima può legarsi ad apoenzimi differenti.
monomerici
enzimi costituiti d una sola unità proteica, es. enzimi idrolitici fra cui le proteasi digestive.
oligomerici
enzimi costituiti da più unità proteiche, non covalentemente legate le une alle altre. comprendono la magior parte degli enzimi, ad esempio quelli della glicolisi.
complessi enzimatici
costituiti da un'associazione organizzata di enzimi che cooperano in una serie sequenziale di reazioni costituenti nel loro insieme un processo catabolico.
isoenzimi
enzimi esistenti in forme molecolari diverse, catalizzandi tuttavia la stessa reazione. es. lattico deidrogenasi.
lattico deidrogenasi
tetramero costituitoda tutte le possibili combinazioni di 2 diverse catene polipetidiche H e M. H4 predominante nel m.cardiaco, M4 predominante nel m.scheletrico e fegato, e i 3 ibridi HHHM, HHMM, HMMM, negli altri tessuti,
enzimi costituitivi
enzimi permanentemente presenti nelle cellule.
enzimi induttivi
enzimi che compaiono nella cellula, solo quando richiesti.
induzione enzimatica
processo di aumentata sintesi o sintesi ex novo di un enzima, a casusa di una risposta cellulare a variazioni dell'ambiente esterno. es. lattosio in e.coli, gluconeogenesi degli ormoni glucocorticoidi