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Cromoproteine trasportatrici d'Ossigeno


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eme
forma nella mioglobina ed emoglobina, il sito di legame con l'O2. è una ferroprotoporfirina, un chelato dello ione ferroso Fe++ con protoporfirina IX (protoeme).
porfina
composto ciclico formato da 4 anelli pirrolici legati fra loro da ponti metinici.
protoporfirine
derivati della porfina, per sostituzione degli 8H angolari con gruppi sostituenti vari: 4 metili, 2 vinili, 2 propanoili, sistemabili in 15modi differenti.
spazio tetra dentato
spazio interno del nucleo protoporfirinico, presenta uno ione ferroso FE++ legato ai 4 azoti pirrolici da altrettanti legami cordinativi.
eme libero
i 4 legami cordinativi tra Fe++ ed anelli pirrolici giacciono su un piano, gli altri 2 sono diretti perpendicolarmente sopra e sotto il piano.
emina
si quando nella protoporfirina invece che Fe++, si sistema lo ione ferrico Fe3+. dotata di una carica netta positiva.
mioglobina
cromoproteina globulare(PM17.815), costituita da una globina legata covalengtemente co un eme.
globina
costituita da una catena polkipeptidica di 153 amino aicid, contenente 8 segmenti di alpha-elica, indicatoi con le lettere maiuscole da A a H. Stabilizzata da numerose interazioni idrofobiche fra resi
globina
La funzione della globina è quella di creare intorno all'eme un ambiente rigorosamente idrofobico, tale da preservare il Fe nello stato ridotto(2+) e quindi rendere duraturo, anche se reversibile, il
Mioglobina
La sua funzione è quella di trasferire l'O2 portato al muscolo dall'emoglobina, alla citocromo ossidasi mitocondriale.
emoglobina
pproteina tetramerica, (PM64500) composta da 4 subunità ciascuna composta da globina + eme. 2 globine alfa (141 residui) e 2 globine Beta (146 residui).
Trasporto O2
Principale funzione dell'emoglobina, la quantità di O2 che si combina dipende innanzitutto dalla pressione parziale di O2.
Curva di dissociazione dell'emoglobina
Curva Sigmoidale, dovuta all'interdipendenza funzionale dei suoi 4 eme.
effetto cooperativo
il primo eme si lega lentamente, il secondo più velocemente per influenza del primo già ossigenato, e così via, il terzo e poi il quarto.
stato rilassato
in questo stato l'emoglobina ha dimensioni maggiori e presenta maggiore affinità per l'O2.
stato teso
inverso dello stato R, conseguentemente l'emoglobina totalmente ossigenata (stato R) perde un O2 e passa allo stato T, che facilità l'espulsione di altri 3 O2. E viceversa .
pCo2
Al suo aumento aumenta il grado di dissociazione della HbO2, o più semplicemente più CO2 è presente, meno O2 rimane legato all'emoglobina.
effetto Bohr
l'affinità dell'Hb per O2 aumenta con il PH e diminuisce con il diminuire di questo.
temperatura
L'affinità dell Hb per l'O2 diminuisce al suo aumento.
2,3-bifosfoglicerato
BPG. Presente nei globuli rossi, legandosi all'emoglobina nel rapporto 1:1 ne influenza l'affinità per O2. si lega alla deossiemoglobina disponendosi nella cavità interna alla sua struttura quaternari
azione tampone
Azione esplicata dall'Hb sul PH del sangue o meglio sul fluido intraeritrocitario, in equilibrio con il plasma avviene attraverso 2 meccanismi: molecolare e funzionale
meccanismo molecolare
basato sull'intervento dei gruppi ionizzabili della molecola di Hb, aventi valori di pK prossimi al valore di PH del sangue, possono assumere o cedere protoni con il variare del PH.
meccanismo funzionale
Basato sull'effeto Bohr, Una diminuizione del Ph del sangue(tessuti), facilita la formazione di deossiemoglobina mentre un aumento del PH (polmoni) quella di Ossiemoglobina (più acida)
trasporto diretto
Hb lega covalentemente il 10% della CO2 totale, in corrispondenza dei gruppi amminici non protonatidi residui della lisina.(in forma di carbammato, carbaminoemoglobina).
trasporto indiretto
l'Hb contribuisce al trasporto di CO2 in virtù del suo potere tamponem mantenendo gran parte della CO2 in forma di Bicarbonato HCO3-
equazione di henderson-hasselbach
regola il rapporto tra hco3 e h2co3 nel sangue
Hb-E
emoglobina embrionale, 4°-7° settimana
Hb-F
Emoglobina fetale, non lega BPG, e quindi ha un affinità per O2 maggiore dell'emoglobina adulta, il che consente il trrasferimento di =2 dal sangue materno a quello fetale
metaemoglobina
O Ferriemoglobina, prodotto di ossidazione di Hb. Aumenta (metaemoglobinemia) x aumento di produzione o diminuizione di riconversione.
metaemoglobina riduttasi
enzima che provvede alla riduzione della metaemoglobina a spese del NADPH(H+)
carbossiemoglobina
o carbonilemoglobina (Hb-CO). lemoglobina lega CO con un'affinità 220volte maggiore rispetto O2.legandosi ad Hb CO riduce enormemente l'affinità per =2, quindi la tossicità di Co è molto elevata.
cianometaemoglobina
CN- (Cianuro) si lega al citocromo ossidasi bloccando la respirazione mitocondriale. data l'elevata affinità di CN per la metaemoglobina, si interviene in casi di intossicazione somministrando sodio nitrato che favorisce la formazione di metaHb.
Hb-S
Emoglobina modificata, di folma a falce, costituita da 2 catene Beta modificate nella struttura primaria per un errore genetico.
Anemia falciforme
malattia ereditaria, si esprime solo in soggetti omozigoti. gli eterozigoti hanno 50% Hb-A e 50% Hb-S e sono asintomatici.
Hb-M
Istidina prossimale all'eme è sostituita in tutte le catene da tirosina che si lega al ferro dell'eme ma stabilizzandolo nella forma ferrica Fe3+, così l'eme non può legare O2, letale x gli omozigoti.
Talassemie
emoglobinopatie causate da errrori genetici, si traducono nella difettosa sintesi di 1opiù catene polipeptidiche costituitive. si distinguono in alfa o beta, a seconda che il difetto sia a carico ddel