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Proteine


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Proteina
macromolecola composta da una o più catene polipeptidiche, ognuna delle quali è caratterizzata da sequenze di amino acidi uniti da legami peptidici.
proteina oligomerica
proteina con 2 o più subunità identiche
protomero
termine generico che descrive ogni unità ripetuta di una o più subunità proteihe stabilmente associate all'interno di una struttura proteica più grande.
solubilità in acqua
proprietà di una proteina dipendente dal rapporto tra i gruppi polari e non polari dei residui degli aminoacidi costituenti. più il rapporto è in favore die polari più aumenta!
salting in
incremento della solubilità in acqua di una proteina dovuto alla bassa concentrazione di un sale.
salting out
diminuizione della solubilità delle proteine in acqua dovuta ad una concentrazione salina elevata.
precipitazione frazionata
procedimento che sfrutta il fenomeno "salting out" per separare la frazione proteica più solubile da quelle meno solubili. Utilizza solfato di ammonio (NH4)2 SO4
Solventi apolari
influenzano la solubilità di proteine in acqua, facilitandone la precipitazione.
precipitazione isoelettrica
al pH corrispondente al pI di una proteina, questa ha la minima solubilità e precipita:
precipitazione per denaturazione
precipitazione completa e irreversibile mediante denaturanti acidi(acido tricloroacetico, perclorico), o mediante ioni di metalli pesanti in ambiente alcalino. (sali di mercurio, argento)
punto isoelettrico
il Ph in corrispondenza del quale la somma delle cariche positive di una proteina è uguale a quella delle cariche negative.
ultracentrifugazione
procedimento che sottopone le proteine ad un'alta forza gravitazionale, facendole sedimentare. La velocità di sedimentazione di una proteina è grosso modo proporzionale al suo PM.
Cromatografia di esclusione molecolare
procedimento per la separazione di miscele di molecole sulla base delle dimensioni, mediante il pasaggio attraverso un polimero poroso che esclude le molecole che hanno dimensioni oltr un certo valore
proteina pura
proteina che forma un'unica banda (zona) dopo corsa elettroforetica, o se viene eluita in un'unica frazione dalla colonna cromatografica.
cromatografia di affinità
procedimento cromatografico effettuato attraversol'utilizzo di un "ligando" specifico per una proteina, che permette di immobilizzarla, mentre le latre effluiscono con il solvente.
immunoelettroforesi
è una tecnica analitica che combina la normale elettroforesi su gel di agarosio con una reazione di diffusione ed immunoprecipitazione. un anticorpo lega solo la sua proteina specifica.
idrolisi
rottura di tutti i legami peptidici
idrolisi chimica
idrolisi attraverso acidi o con alcali, Acido forte e concentrato(HCL 6N) a 110°C,. Con basi (NaOH 2N). Comportano la distruzione molti amino acidi.
idrolisi enzimatica
idrolisi completa e aspecifica, causata da alcuni enzimi proteolitici di origine batterica (Subtilina, pronasi)
struttura primaria
una descrizione dello scheletro covalente di una proteina che comprende la sequenza degli amino acidi e le interazioni intra ed intercatena.
struttura secondaria
può assumere 3 diverse conformazioni: alpha elica, beta o foglietto pieghettato, tripla elica allungata
alpha elica
struttura consistente nell'avvolgimento della catena polipeptidica intorno ad un asse con un passo di spira di 5,4 A° e secondo un diametro per cui ogni spira è completata da 3,6 residui di amino aci
foglietto beta
consiste in un'elica più allungata o a passo più lungo. catene polipeptidiche o tratti di esse sono tenute insieme, l'una parallela all'altra da legami H intercatena.
tripla elica allungata
struttura caratteristica del tropocollagene
struttura terziaria
consiste nell'aggomitolamento della catena polipetidica, causato dalla presenza di amino acidi destabilizzanti, e nella sua stabilizzazione ad opera di legami fra i residui.
legami della struttura terziaria
legami elettrostatici, idrogeno, interazioni idrofobiche, legami disolfuro.
struttura quaternaria
struttura tridimensionale di una proteina con molte subunità, il modo in cui queste subunità si adattano l'una con l'altra.
denaturazione
si intende ogni perturbazione della struttura nativa di una proteina, tale da indurre la perdita della sua funzione biologica.
denaturazione irreversibile
indotta dal calore, da solventi organici, detergenti,, variazioni estreme del pH etc. scompagina irreversibilmente la struttura di una proteina e può causare anche un'aggregazione intermolecolare.
denaturazione reversibile
dopo denaturazione è possibile una rinaturazione. Es, esperimenti di Anfinsen sulla ribonucleasi.
proteine globulari
proteine solubili aventi una forma arrotondata. Si classificano secondo le caratteristiche chimico-fisiche. (protamine, istoni, prolamine,etc.)
protamine
proteine basiche per l'estrema ricchezza in arginina ed aventi bassissimo PM. presenti nello sperma di alcune specie di pesci.
istoni
proteine basiche di basso PM, associate con il DNA nei nuclei cellulari.
prolamine e gluteline
proteine vegetali ricche in prolina e acido glutammico, ma povere di lisina e triptofano.
albumine
proteine acidiche, PM tra 50mila e 60mila, ben solubili in acqua e coagulabili con il calore. ricche di acido gluttamico, aspartico, lisina e leucina, povere di triptofano.
globuline
glicoproteine, PM intorno a 150mila. le più note sono quelle del sangue.
proteine fibrose
proteine insolubili che hanno funzioni protettive o strutturali, contengono catene polipetidiche che hanno strutture secondarie simili. Es. collagene, elastina,
Collagene
è la più abbondante proteina dell'organismo, costituisce l'intelaiatura extracellulare. Sintetizzato da fibroblasti, condroblasti,osetoblasti, odontoblasti. La sua unità fondamentale è il tropocollage
tropocollagene
unità fondamentale del collagene, struttura a tripla elica allungata. Costituito da 33%glicina, 27%prolina+idrossiprolina, l resto altri amino acidi, esclusi triptofano e siteina assenti.
scorbuto
malattia che causa difettosa idrossilazione dei residui di prolina, cuasando la mancanza di residui di idrossiprolina responsabili dei legami tra le molecole del tropocollagene.
fibrilla
costituita da più molecole di tropocollagene ordinate fra loro testa a coda. Stabilizzate da 2 tipi di legami covalenti crociati tra residui di lisina modificati da peptidil lisil ossidasi.
idrossipiridinio
struttura prodotta dalla condensazionedi un resto di lisina e 2 di idrossilisina. si forma tra una regione N-terminale di una moleocola di tropocollagena e quella C-terminale di un'altra.
collagenasi
enzimi proteolitici capaci di idrolizzare legami carboamidici della tripla elica del collagene. Collagenasi tissutali-->rimodellamento tissutale.
elastina
proteina fibrosa con spiccate capacità elastiche, predominante in legamenti e pareti vasali arteriose. Sua subunità costituitiva è la protoelastina
protoelastina
subunità dell'elastina, costituita per un terzo da glicina. ricca di prolina, ma priva di idrossiprolina.
desmosina
Legami pluricrociati che connettono fra loro 4 catene polipeptidiche, si formano fra 3 residui di allisina ed uno di lisina. Conferiscono all'elastina la sua classica elasticità ed insolubilità.
Cheratine
Proteine fibrose tipiche del citoscheletro delle cellule epiteliali. di tipo alpha o beta.
alpha cheratine.
presenti nell'uomo, formate da 2 protofilamenti avvolti fra loro in senso destrorso costituendoneun filamento. La loro struttura è molto stabile e rigida x via dell'abbondanza di residui idrofobicinei
protofilamento
derivano dall'associazione di 2 catene polipetidiche avvolte tra loro costituite da una lunga serie centrale di amino acidi, con struttura alpha-elicizzata, preceduta e seguita da un breve segmento C-
proteine coniugate
proteine legate ad elementi non proteici: glicoproteine, fosfoproteine, lipoproteine, cromoproteine, nucleoproteine.
glicoproteine
proteine coniugate derivate dall'unione medante legami covalenti di una porzione proteica con una o più sequenze glucidiche, contenenti normalmente 15-20 unità glucidiche.
proteoglicani
molecole complesse, formate da una catena polipeptidica con covalentemente legati altopolimeri eterosaccaridici lineari di PM elevato.
glicoproteine N-glicosilate
il legame fra le 2 porzioni è beta-N-glicosidico e si stabilisce tra N-acetil glucosamina e asparagina.
glicoproteine O-glicosilate
legame tra le 2 porzioni è O-glicosidico e sistabilisce tra un amino acido idrossilato (serina, treonina di solito) ed una unità glucidica, generalmnte N-acetil galattosamina, in alcuni casi galattosi
ancora glicanofosfoinositidica
sistema di aggancio di alcune proteine alla membrana plasmatica, consiste in un ponte olisaccaridico glicanico legato da un lato al C-6 dell'inositolo inserito in membrana e dall'altro lato al fosfato
glicoproteine
nell amembrana svolgono importanti funzioni di coesione strutturale, riconoscimento intercellulare, e per i fenomeni immunitari. con la porzione glucidica che funge da molecola "segnale"
glicoforine
glicoproteine di membrana con un singolo segmento rans-membrana alpha-elicizzata.
fibronectina
gliproteina, si oega alle cellule di collagene e alle membrane cellulari. Formando legami crociati con la fibrina del coagulo, predispone l'inserimento delle cellule tissutali circostanti (cicatrizzaz
fibronectina
la sua assenza nei tessuti tumorali è causa delle loro proprietà invasive.
glicosiltransferasi
responsabili della sintesi della porzione glucidica del delle glicoproteine.
fosfoproteine
proteine contenenti residui di acido fosforico, generalmente esterificati con ossidrili alcolici di serina,treonina,tirosina. (acidi) Svolgono funzioni di sostegno, riserva, catalisi enzimatica.
immunoglobuline
vasta famiglia di proteine adibite alla risposta immune. Prodotte dai linfociti B.
immunoglobuline
formate da 2 catene polpeptidiche leggere L PM 23000 e 2 catene pesanti H PM 53-75mila A ciascuna catena H è attaccata una frazione glucidica. Le varie catene sono unite da legami disolfuro.
igG
immunoglobuline, composte di una sola unità, possono attraversare la parete dei capillari, per entrare nel liquido interstiziale.risposta lenta (10gg)
igM
immunoglobuline con le dimensioni maggiori, risposta rapida (3gg), 5 subunità tenute insieme da ponti disolfuro tra le catene pesanti contigue e una catena supplementare detta J.
igA
Dimeri della subunità fondamentale, legati fra loro da una catena di congiunzione J, ed un elemento secretorio. presenti in serio e secrezioni.
proteine glicate
prodotti di condensazione formati per reazione spontanea di una proteina con glucosio o altri monosaccaridi con legame covalente si formano in assenza di enzimi.