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Enzimologia dell'O2 e derivati, e Ossidoriduttasi.


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radicale libero
un'entità molecolare molto reattiva avente vita media di norma brevissima, costituita da un atomo o una molecola formata da più atomi che presenta un elettrone spaiato:[2] tale elettrone rende il radicale estremamente reattivo, in grado di legarsi ad altri radicali o di sottrarre un elettrone ad altre molecole vicine
O2°-
O2 + e-
H2O2
O2°- + 2H+
H2O + OH°
H2O2 + e-
OH- + O2 + OH°
H2O + O2°-
antiossidanti primari
tendono a rimuovere i radicali liberi neoformati, o ad impedirne la formazione. es. enzimi che bloccano prcursori dei radicali, molecole chelanti i metalli, molecole leganti O2 singoletto, inibitori xantina ossidasi
antiossidanti secondari
sequestrano o neutralizzano i radicali liberi, impedendone sia l'azione lesiva che la propagazione. es. vit.C, glutatione (idrosolubili) vit.E bilirubina, ac.urico, estrogeni (liposolubili)
ossidoriduttasi
enzimi che catalizzano le redox, divisibili i9n 6 sottoclassi: ossidasi, deidrogenasi aerobiche, deidrogenasi anaerobiche, ossienasi, idroperossidasi, superossido dismutasi.
ossidasi
catalizzano il trasferimento di 2 atomi H, da un substrato ossidabile SH2 all'ossigeno atomico per formare Acqua.
polifenol ossidasi
ossidano gli o-difenoli in o-chinoni
deidrogenasi aerobiche
catalizzano il trasferimento di 2 H da un substrato ossidabile SH2 all'ossigeno molecolare O2 per formare H2O2
deidrogenasi aerobiche
sono flavoproteine contenenti FAD o FMN, saldamente legati alla porzione proteica, e spesso anche un metallo.
deidrogenasi anaerobiche
catalizzano il trasferimento reversibile di 2 H da un substrato ossidabile SH2 al coenzima ad esse associato (NAD+ o NADP+ nelle deidrogenasi piridiniche, FAD o FMN nelle flaviniche)
ossigenasi
sono enzimi che catalizzano la incorporazione di O nella molecola del substrato. Distinguiamo Diossigenasi e Monossigenasi.
Diossigenasi
catalizzano l'incorporazione di entrambi gli atomi di O2 nella molecola del substarto S + 02 -->SO2
monossigenasi
Catalizzano la incorporazione di un solo atomo di O2 nella molecola del substrato S-H. il secondo atomo viene ridottoad acqua da un donatore di H generalmente NADPH(H+)
idroperossidasi
demoliscono H2O2 in H2O e O2. comprendono la catalasi e la perossidasi.
catalasi
emoproteina, contiene 4 eme ossidati, demolisce H2o" con 2 meccanismi 1)2 H202->2H20+O2 2)H2O2+H2R->2 H20 + R
perossidasi
emoproteine con un solo eme ossidato, catalizzano demolizione della H2O2 solo in presenza di adatto substrato riducente.2)H2O2+H2R->2 H20 + R
superossido dismutasi
elimina l'anione superossido O2°- nella reazione di dismutazione: O2°- + O2°- + 2H+ -> H2O2 + O2